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质谱级蛋白酶N C系列、糖苷酶 试剂

北京绿百草科技发展有限公司
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更新时间:2024-04-30

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公司地址:北京市昌平区企业墅上区4-3

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产品简介

质谱级蛋白酶N C系列、糖苷酶 试剂 说明:胰蛋白酶特异性水解在赖氨酸和氨酸残留物的碳端的肽键。未修饰的胰蛋白酶受制于蛋白酶的 自水解的,产生的残余物影响HPLC肽段分析,另外,自水解可以导致假性胰蛋白酶的产物, 显示出胰凝乳蛋白酶的特性。华利世质谱级胰蛋白酶是修饰猪的胰蛋白酶,通过还原甲基化补偿它阻止蛋白水解

公司简介

北京绿百草科技发展有限公司成立于1999年,坐落于北京市昌平区企业墅上区,是一家专业经营纯化填料、色谱柱、化学试剂和实验室设备及相关技术服务的科技型企业,产品主要应用于制药、生物、食品、环境和农业等领域。凭借较好的产品和服务,绿百草科技与广大客户建立了长期稳定的战略合作关系,被众多企业和科研机构认定为“供应商”,得到了政府部门的关怀和有力支持。
  经过十多年的快速发展,绿百草科技创建了产品种类齐全、技术服务的色谱耗材平台。绿百草科技被众多供应商选择为他们在中国区的代理,包括美国Restek公司、美国Zymo Research生物科技公司、日本三菱化学株式会社、加拿大SiliCycle股份有限公司、日本GL Sciences株式会社、美国Benson聚合物股份有限公司、日本东洋曹达株式会社、日本大赛璐化学工业株式会社、日本Nacalai Tesque株式会社、日本信和化工株式会社、日本住化分析株式会社等。同时,还提供美国USP标准物质、欧洲药典标准物质EDQM、英国化学学会LGC标准物质、加拿大TRC标准物质等。目前,绿百草科技已成为国内制药、生物、食品、环境和农业等领域的较大供应商之一。


绿百草科技的快速成长是得益于各领域广大客户的支持,如:

北京大学、清华大学、中国科学院、中国医学科学院、北京出入境检验检疫局、哈药集团、石药集团、浙江海正药业股份有限公司等。

绿百草科技将一如既往,关注您的研发生产项目,为您提供Z高性价比产品和服务。

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产品说明

质谱级蛋白酶N C系列、糖苷酶 试剂

质谱级蛋白酶N C系列、糖苷酶 试剂 产品特点:

符合GMP规范 ,活度量化报告 ,批次质谱数据 ,技术包装品质 ,干冰冷链运输

Trypsin 蛋白酶, 质谱级

产品信息

说明:胰蛋白酶特异性水解在赖氨酸和氨酸残留物的碳端的肽键。未修饰的胰蛋白酶受制于蛋白酶的 自水解的,产生的残余物影响HPLC肽段分析,另外,自水解可以导致假性胰蛋白酶的产物, 显示出胰凝乳蛋白酶的特性。华利世质谱级胰蛋白酶是修饰猪的胰蛋白酶,通过还原甲基化补偿它阻止蛋白水解消化。质谱级修饰胰蛋白酶通过TPCK处理,亲和纯化进一步改进,生成高活性和稳定的分子。

物理形态: 质谱级Trypsin蛋白酶是冻干粉

分子量: 23kDa.

溶解液(HLS HCL001C):Trypsin蛋白酶复溶解缓冲液建议1mM盐酸

储存条件:冻干粉末存储在-20℃冰箱,再溶解的酶储存在-20℃。有效期见产品标签

保质期:12月在-20℃

pH 值范围: pH7-9范围有大的活性,在pH4翻转无活性

适用范围:Trypsin蛋白酶特异性水解变性后蛋白质K和R位,推荐和rLys-C混合使用。

纯度: 液相色谱280nm检测杂质蛋白质峰强度,Trypsin峰强度大于99.9%

专一性:HSA人血清白蛋白样品,ESI-MS/MS质谱分析K和R端的专一性大于99.8%

活性: 13397u/mg; 单位定义:胰蛋白酶同酶底物BAEE反应,在25℃需要产生每分钟在波长253nm 每0.001吸收值的差的数量

Maldi TOF质谱检测: 纯化后的蛋白酶使用HCCA基质激光解析质谱分析未见杂质蛋白质峰

LC-MS/MS 质谱分析: 使用Trypsin酶解HSA(人血清白蛋白,纯度99.9%)实验,DTT还原,IAA保护,PH8.0, 37°C恒温过夜16小时,液质Q-E联用仪 分析,覆盖率86%

 

rLys-C蛋白酶, 质谱级

产品信息

说明: 质谱级rLys-蛋白酶特异性水解在赖氨酸片段的C端的肽键。可用于提高对不易水解的蛋白质的消化; 推荐在6-8M尿素溶液中进行

物理形态: 质谱级rLys-C蛋白酶是冻干粉,含0.5mg海藻糖/瓶

分子量: 27kDa.

溶解液(HLS HAc001C):rLys-C蛋白酶复溶解缓冲液建议1mM盐酸或50mM醋酸

储存条件:冻干粉末存储在-20℃冰箱,再溶解的酶储存在-20℃。有效期见产品标签

保质期:12月在-20℃

pH 值范围: 在 8-9 时, rLys-C 具有活性

适用范围:rLys-蛋白酶特异性水解变性后比较不易酶切的蛋白质K位,推荐和Trypsin混合使用。

纯度: 液相色谱280nm检测杂质蛋白质峰强度,rLys-C峰强度大于99.9%

专一性:E.coli大肠杆菌样品,ESI-MS/MS质谱分析K端的专一性大于99.5%

活性: 25unit/min/mg; 单位定义:rLys-c白蛋酶每分钟酶切1.0 umole T-G-P Lys Nitroanilide的量,反应条件:25℃,波长405nm

Maldi TOF质谱检测: 纯化后的蛋白酶使用HCCA基质激光解析质谱分析未见杂质蛋白质峰

LC-MS/MS 质谱分析: 使用rLys-c酶解HSA(人血清白蛋白,纯度99.9%)实验,DTT还原,IAA保护,PH8.0, 37°C恒温过夜16小时,液质Q-E联用仪 分析,覆盖率87%

 

rGlu-C蛋白酶, 质谱级

产品信息

说明: 质谱级rGlu-C蛋白酶特异性水解在谷氨酸或天冬氨酸片段的C端的肽键。该酶适合在溶液中进行消化反应,不推荐用于胶内消化。在碳酸氢铵和醋酸铵缓冲液中,对谷氨酸残基的切割特异性高;在磷酸盐缓冲液中,谷氨酸和天冬氨酸残基均可被切割。

物理形态: 质谱级rGlu-C蛋白酶是冻干粉

分子量: 24kDa.

溶解液:rGlu-C蛋白酶用超纯水溶解

储存条件:冻干粉末存储在-20℃冰箱,再溶解的酶储存在-20℃。有效期见产品标签

保质期:12月在-20℃

pH 范围: 在 4.0–9.0 时, Glu-C 具有活性

适用范围:rGlu-c蛋白酶特异性水解变性后蛋白质D和E位。

溶液酶解SOP:50ug rGlu-C 蛋白酶按照 25:1 蛋白和蛋白酶的量(w/w)使用, 在pH8.5下,37°C恒温过夜13-16小时.

纯度: 液相色谱280nm检测杂质蛋白质峰强度,rGlu-C峰强度大于99.9%

活性: 800unit/min/mg;单位定义:rGlu-c白蛋酶每分钟酶切1.0 umole BOC-L-Glutamic Acid a phenyl Ester的量,反应条件:37℃,波长270nm

Maldi TOF质谱检测: 纯化后的蛋白酶使用HCCA基质激光解析质谱分析未见杂质蛋白质峰

LC-MS/MS 质谱分析: 使用rGlu-c酶解HSA(人血清白蛋白,纯度99.9%)实验,DTT还原,IAA保护,PH8.0, 37°C恒温过夜16小时,液质Q-E联用仪 分析,覆盖率80%

 

rLys-N蛋白酶, 质谱级

产品信息l

说明: 质谱级rLys-N蛋白酶特异性水解在赖氨酸片段的N端的肽键。新的酶切N端的系列蛋白酶

物理形态: 质谱级rLys-N蛋白酶是冻干粉

分子量: 18.4kDa.

溶解液(HLS HAc001Zn):建议使用rLys-N蛋白酶复在50mM醋酸锌缓冲液中

储存条件:冻干粉末存储在-20℃冰箱,再溶解的酶储存在-20℃或- 80℃。有效期见产品标签

保质期:24月在-80℃

pH 值范围: 在PH7-9 时, rLys-N 具有活性

适用范围:rLys-N蛋白酶特异性水解变性后蛋白质K位。

通用溶液酶解法:rLys-N蛋白酶按照 1:50 蛋白和蛋白酶的量(w/w)使用, 37°C水浴酶切4小时.缓冲溶液:50mM碳酸氢铵缓冲溶液或50mM Tris-HCl 缓冲溶液(pH 8)

纯度: 液相色谱280nm检测杂质蛋白质峰强度,rLys-N峰强度大于99.5% 专一性:E.coli大肠杆菌样品,ESI-MS/MS质谱分析K端的专一性大于95.0%

活性: 500unit/mg; 单位定义:r Lys-N白蛋酶在366nm大光密度值半数时,酶切叠氮酪蛋白的单位量,反应条件:37℃保温30min,PH=10

Maldi TOF质谱检测: 纯化后的蛋白酶使用FA基质激光解析质谱分析未见杂质蛋白质峰

LC-MS/MS 质谱分析: 使用rLys-N酶解HSA(人血清白蛋白,纯度99.9%)实验,DTT还原,IAA保护,PH8.0, 37°C恒温酶切4小时,液质Q-E联用

仪 分析,覆盖率80%

 

rTrypsin-N蛋白酶, 质谱级

产品信息l

说明: 质谱级rTrypsin-N蛋白酶特异性水解在赖氨酸K和氨酸R片段的N端的肽键。新的酶切N端的系列蛋白酶

物理形态: 质谱级rTrypsin-N蛋白酶是冻干粉,每瓶含有 0.47 mg HEPES; 0.05mg CaCL2

分子量: 29kDa.

溶解液: 建议使用超纯水40ul溶解后使用, PH=7.5

储存条件:冻干粉末存储在-20℃冰箱,再溶解的酶储存在-20℃或-80℃。有效期见产品标签

保质期:24月在-80℃

pH 值范围: 在PH7.5 时, rTrypsin-N 具有活性

适用范围:rTrypsin-N蛋白酶特异性水解变性后蛋白质K位和R位肽键。

纯度:液相色谱280nm检测杂质蛋白质峰强度,rTrypsin-N峰强度大于99.0% 专一性: 人血清白蛋白HSA样品,ESI-MS/MS质谱分析R/K端的专一性大于95.0%

活性: 140 unit/mg; 单位定义:r Trypsin N白蛋酶在366nm大光密度值半数时,酶切叠氮酪蛋白的单位量,反应条件:37℃保温30min,PH=10

Maldi TOF质谱检测: 纯化后的蛋白酶使用FA基质激光解析质谱分析未见杂质蛋白质峰

LC-MS/MS 质谱分析: 使用rTrypsin N酶解HSA(人血清白蛋白,纯度99.9%)实验,DTT还原,IAA保护, PH7.5, 37°C恒温酶切4小时,液质Q-E联用仪 分析,覆盖率83%

 

rPNGase F糖苷酶, 质谱级

产品信息l

说明: 质谱级PNGase F 糖苷酶特异性水解复杂的糖蛋白的寡糖和高甘露糖链接的天冬酰胺,酶切掉天冬氨酸脱氨基的天冬酰胺,保留低聚糖蛋白完好无损。但是不会去除低聚糖含有α(1→3)核心岩藻糖。

物理形态: 20mM Tris-HCl(pH 7.5 at 25°C), 50mM NaCl and 5mM EDTA溶液

分子量: 35kDa.

浓度:10unit/ul

储存条件:存储在4-10℃冰箱,禁止-20℃以下低温冷冻

保质期:12月在4℃

pH 范围: PH6.0–10.0 有活性, PH=8.6具有活性

适用范围:特异性酶切糖蛋白的 N端寡糖

纯度: 使用Maldi TOF检测杂质蛋白质峰强度,rPNGase F峰峰高比大于99.5%

活性: 40000unit/min/mg;单位定义:rPNGase F蛋苷酶每分钟酶切1.0 umole 变性的Ribonuclease B的量,SDS-PAGE分析定量。

Maldi TOF质谱检测: 变性的RNase B 使用rPNGase F糖苷酶在37°C酶切60min后,使用FA基质激光解析质谱分析,可见切糖后的重链蛋白14.9kDa和轻链蛋白14.1kDa质谱峰,未见杂质蛋白信号,糖蛋白的糖切除完。

LC-MS/MS 质谱分析: 变性的RNase B经过PNGase F去糖处理,蛋白又使用Trypsin酶切成肽段,质谱鉴定到理论肽段9条,覆盖率67%。

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Trypsin 蛋白酶,质谱级

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HLS TRY001C

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rLys-C蛋白酶,质谱级

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rGlu-C蛋白酶,质谱级

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rTrypsin-N蛋白酶,质谱级

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rLys-N蛋白酶,质谱级

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HLS LYS001N

20ug

 
质谱级蛋白酶N C系列、糖苷酶 试剂


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