该研究小组在《自然》（Nature）杂志上报告称，通过将计算方法与各种实验室技术相结合，缩小了与未知蛋白——HpbD 酶可能发生相互作用的小分子的名单，并确定了 HpbD 在宿主海洋细菌：百慕大公海橄榄菌（Pelagibaca bermudensis）中的作用。
5位共同研究负责人之一、伊利诺大学生物化学教授 John Gerlt 说，他们的目标并不仅仅是确定这一蛋白质的功能，而是要想出一种新方法来处理庞大且在不断增长中，但却缺乏功能信息的序列数据。
Gerlt 说：“当前，蛋白质序列数据库中的蛋白质数量正接近4200万。但至多有50%的蛋白可靠地确定了功能。”
“不知道由一个基因组编码的所有这些蛋白质的功能，就根本无法了解一种生物体的生物学，” Gerlt 说。
新研究是伊利诺大学基因组生物学研究所酶功能项目(EFI)的一部分。这一项目，由美国普通医学科学研究所提供资金资助， Gerlt 领导，旨在“解决对于生物医学科学其重要，但却超出任何一个研究小组能力的复杂问题。”EFI 侧重研究细菌酶。
Gerlt 说：“曾经有一段时间，我为我们专注于细菌基因组而非人类基因组而感到遗憾。然而，现在已经证实了我们并非孤立地生活着，我们有着一个与我们相关的微生物组，这一微生物组是由成千上万居住在我们身体中的细菌物种所构成。了解这些细菌所能做的事情对于我们来说非常重要。”
加州大学旧金山分校的 Matthew Jacobson 和博士后研究人员 Suwen Zhao 领导了计算工作，他们将一种酶与数以万计的代谢伙伴蛋白进行了配对，看看哪些分子能够地结合到一起。由于酶是通过对其他分子起作用来执行一种特定功能，确定酶的靶标（也称作底物）可以提供关于该酶活性的重要线索。
这一工作从超过87,000种蛋白的原始名单中确定出了4个可能的底物。Suwen Zhao 将这四个底物的特性以及该酶可能影响的一条信号通路传送给了 Gerlt 及同事们。随后这一实验室开始启动研究工作。
几个研究领域交会帮助确定了四个底物实际哪一个与该酶相互作用，证实了它的功能以及影响的化学信号通路。
研究人员发现，他们的酶催化了一个生物化学信号通路的一步，该信号通路使得这一海洋细菌能够利用其中的一个底物 tHypB 作为碳源。
更为重要的是，该研究小组还发现了 tHypB 在细菌中另外一种或许更为重要的功能：它帮助了生物体应对了在盐环境中生活的压力。
Gerlt 说，这项旨在了解一种酶功能的研究工作会带来一连串其他的好处。这种方法的一个大的在于，它可以帮助鉴别直系同源物（在其他生物体中执行相同任务的酶）。
